Biomoléculas: Las proteínas (aminoácidos y péptidos)

Los 20 aminoácidos proteinogénicos

Muy buenas a todos. Volvemos a hablar sobre biomoléculas: hoy profundizaremos sobre las proteínas y los aminoácidos

Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión encadenada de monómeros denominados aminoácidos.

Los aminoácidos son las unidades que forman los péptidos y las proteínas. Las proteínas y los péptidos se diferencian en el número de aminoácidos. Así, un oligopéptido tiene entre 2 y 10 aminoácidos, un polipéptido hasta 100, y una proteína, más de 100 aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos químicos sencillos de baja masa molecular, solubles en agua y cristalizables. Son incoloros y presentan un punto de fusión elevado, superior a los 200ºC, lo que les permite ser sólidos a temperaturas normales.

Se conocen alrededor de 200 aminoácidos diferentes, sin embargo, solo 20 aminoácidos son capaces de formar proteínas y péptidos. Estos 20 aminoácidos se llaman aminoácidos proteinogénicos, y son iguales en todos los seres vivos. Los aminoácidos proteinogénicos se caracterizan por estar formados por un átomo de carbono, denominado carbono alfa, al que se le unen un grupo amino (-NH2), que posee carácter básico, un grupo carboxilo (-COOH), que posee carácter ácido, un átomo de hidrógeno y un grupo lateral, que depende del tipo de aminoácido.

La posesión de un grupo amino, de carácter básico, y otro carboxilo, de carácter ácido, hace que los aminóacidos tengan carácter anfótero, es decir, puedan actuar como bases o como ácidos según el pH del medio. Si el medio es ácido, el aminoácido se comportará como una base, y si el medio es básico, se comportará como un ácido. Por otro lado, si el medio es neutro, el aminoácido actúa como ácido y como base simultáneamente, y alcanza un estado dipolar iónico denominado zwitterión. Un zwitterión es eléctricamente neutro, pero algunos de sus átomos presentan cargas eléctricas positivas y negativas. El pH para el que un aminoácido es eléctricamente neutro es el punto isoeléctrico

Además, los aminoácidos presentan isomería, es decir, la existencia de moléculas con la misma fórmula molécular pero distinta fórmula espacial. 

Configuración D y L para un aminoácido. Si situamos el grupo carboxilo arriba, el isómero L tendrá el grupo amino a la izquierda, y el D, a la derecha.

Todos los aminoácidos presentan dos isómeros, uno D y otro L. Si comparamos la distribución espacial de estos isómeros veremos que, aunque presenten la misma fórmula molécular, cada uno forma una imagen especular del otro, de tal manera que si enfrentásemos el isómero D a un espejo, este nos reflejaría el isómero L. Ambos isómeros se encuentran presentes en la naturaleza, pero solo los isómeros L forman péptidos y proteínas

Los aminoácidos se pueden dividir según las características de sus cadenas laterales. Así, tenemos:

Clasificación de los aminoácidos proteinogénicos

Los aminoácidos neutros poseen cadenas laterales que no tienen grupos amino ni carboxilo, por lo que a pH neutro su carga eléctrica es 0. Si su cadena lateral es hidrófoba, se denominan aminoácidos neutros apolares, y si su cadena latera posee grupos hidrófilos, reciben el nombre de aminoácidos neutros polares.

Los aminoácidos ácidos poseen un grupo carboxilo en su cadena lateral, por lo que a pH neutro tienen carga eléctrica negativa, mientras que los aminoácidos básicos poseen algún grupo amino en su cadena lateral, por lo que a pH neutro tienen carga positiva.

Un término que estamos acostrumbrados a oír en anuncios de alimentos o suplementos alimenticios es 'aminoácido esencial'. Los organismos heterótrofos, es decir, que se alimentan de otros organismos, solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos proteinogénicos, el resto los debe de tomar en la dieta.

Estos aminoácidos que los heterótrofos son incapaces de sintetizar reciben el nombre de aminoácidos esenciales, y dependen según la especie. Para nosotros, los aminoácidos esenciales son 8: la valina, la leucina, la isoleucina, el triptófano, la fenilalanina, la metionina, la treonina y la lisina. Por otro lado, los organismos autótrofos, como las plantas, son capaces de sintetizar los 20 aminoácidos proteinogénicos.

Para formar péptidos y proteínas, los aminoácidos deben unirse entre sí. Para ello, forman enlaces que denominamos enlaces peptídicos. El enlace peptídico se forma al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente. Durante el proceso de formación del enlace, se libera una molécula de agua.

El enlace peptídico se puede deshacer mediante hidrólisis, por procesos químicos o mediante enzimas proteolíticos, como la pepsina o la tripsina, que son los que deshacen las proteínas de los alimentos cuando estos están en el estómago (pepsina) y en el duodeno (tripsina).

Formación de un enlace peptídico. Cuando este se forma, siempre se libera una molécula de agua.

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida y tiene unas características especiales, que fueron descubiertas por L. Pauling y R. Corey mediante difracción de rayos X.

Este tipo de enlace tiene carácter parcial de doble enlace, lo que lo hace rígido y que no permita rotaciones entre los átomos que lo forman, es decir, que los átomos de oxígeno, carbono, nitrógeno y oxígeno del enlace siempre permanezcan en el mismo plano. Además, presenta configuración trans: el átomo de oxígeno del grupo carboxilo y el átomo de hidrógeno del grupo amino se encuentran en lados opuestos.

Como hemos visto antes, la unión consecutiva encadenada de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos (oligopéptidos y polipéptidos) y de proteínas. Cuando se forma una cadena peptídica, en los extremos siempre queda libre un grupo amino en un lado y uno carboxilo en el otro. Estos extremos se denominan extremo amino terminal y extremo carboxilo terminal. Por convenio, se considera que la cadena peptídica comienza siempre por el aminoácido con el grupo amino libre.

Las proteínas son biomoléculas de gran importancia biológica, pues son las moléculas con las que se expresan los genes y participan en numerosos procesos en nuestro organismo, desde la formación de estructuras hasta la regulación del metabolismo.

Próximamente, seguiremos con las proteínas y descubriremos cómo puede ser la estructura de las proteínas y las diferentes propiedades y funciones que tienen. 

Esto es todo por ahora. Espero que os haya gustado y nos vemos en el siguiente post.